Аминокислоты
Пространственное строение белков
Молекулы белка гораздо сложнее, чем просто последовательность аминокислотных остатков (первичная структура). Из-за большого числа карбоксильных и амидных групп в молекуле белка возникают многочисленные водородные связи NH…O=C, благодаря которым молекула закручивается в спираль. Чаще всего это правовращающая α-спираль, однако встречаются и левовращающие спирали. Этот тип организации белковой молекулы называется вторичной структурой белка. В некоторых случаях реализуется другой тип вторичной структуры – складчатая β-структура, когда пептидные цепи располагаются параллельно друг другу.
α-Спираль
β-Складчатость
Третичная структура белка показывает, какой пространственный объем занимает молекула. Различают фибриллярные (отношение длины молекулы к ее ширине больше 10) и глобулярные белки.
Вид глобулярного белка
Четвертичная структура белка относится к макромолекулам, образованным из нескольких полипептидных цепей.
Белок, состоящий из двух полипептидных цепей
(один из полипептидов выделен зеленым цветом)
Третичная и четвертичная структуры белка удерживаются за счет дополнительных химических связей. Например, дисульфидных мостиков между остатками цистеина или электростатических взаимодействий между аммониевой и карбоксильной группами разных полипептидных цепей. Большую роль в формировании четвертичной структуры играют сольватационные эффекты (взаимодействие с растворителем).
Поскольку вторичная, третичная и, особенно, четвертичная структуры белка определяются многочисленными и, зачастую, очень слабыми, взаимодействиями, они легко разрушаются. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация может происходить под влиянием различных факторов – изменении температуры, рН, действии окислителей или восстановителей. Детергенты (ПАВ) вызывают денатурацию из-за изменения гидрофильных или гидрофобных свойств отдельных фрагментов молекул пептидов. Денатурация протекает и при действии соединений, образующих сильные водородные связи (например, мочевина), при этом нарушаются водородные связи внутри белковых молекул.
Таким образом, чтобы установить полную структуру белковой молекулы, а не только последовательность аминокислотных остатков, с ней необходимо работать в очень мягких условиях, не допуская разрушения более высоких уровней организации молекулы. Обычно это условия, близкие к биологическим и естественным для данного белка.
|
|
||
|
|
|
|
